Аминокислоты

Аминокисло́ты, также аминокарбо́новые кисло́ты, АМК — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде). Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH₂, карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

История

Большинство из около 500 известных аминокислот было открыто после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные — только как промежуточные элементы обмена веществ.

Открытие аминокислот в составе белков

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

Аминокислота	Аббревиатура	Год	Источник	Впервые выделен
(Глицин)	Gly, G	1820	Желатин	(А. Браконно)
Лейцин	Leu, L	1820	Мышечные волокна	(А. Браконно)
Тирозин	Tyr, Y	1848	(Казеин)	Ю. фон Либих
(Серин)	Ser, S	1865	Шёлк
(Глутаминовая кислота)	Glu, E	1866	Растительные белки	^[нем.]
(Глутамин)	Gln, Q	1877	(Пшеничная мука)	Э. Шулце
(Аспарагиновая кислота)	Asp, D	1868	Конглутин, (легумин) (ростки спаржи)	^[англ.]
(Аспарагин)	Asn, N	1806	Сок спаржи	(Л.-Н. Воклен) и (П. Ж. Робике)
(Фенилаланин)	Phe, F	1881	Ростки (люпина)	Э. Шульце, Й. Барбьери
(Аланин)	Ala, A	1888	(Фиброин) шёлка	(А. Штреккер), Т. Вейль
(Лизин)	Lys, K	1889	(Казеин)	Э. Дрексель
(Аргинин)	Arg, R	1895	Вещество рога	(С. Гедин)
(Гистидин)	His, H	1896	Стурин, (гистоны)	(А. Коссель), (С. Гедин)
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
(Валин)	Val, V	1901	(Казеин)	(Э. Фишер)
Пролин	Pro, P	1901	(Казеин)	(Э. Фишер)
(Гидроксипролин)	Hyp, hP	1902	Желатин	(Э. Фишер)
(Триптофан)	Trp, W	1902	(Казеин)	(Ф. Хопкинс), Д. Кол
(Изолейцин)	Ile, I	1904	(Фибрин)	Ф. Эрлих
(Метионин)	Met, M	1922	(Казеин)	(Д. Мёллер)
(Треонин)	Thr, T	1925	Белки овса	(С. Шрайвер) и другие
(Гидроксилизин)	Hyl, hK	1925	Белки рыб	(С. Шрайвер) и другие

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в (органических растворителях), имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — (амфотерные) соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и (основные) свойства, обусловленные аминогруппой  —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl · NH₂ —CH₂ —COOH (Хлороводородная соль (глицина))

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (натриевая соль (глицина))

(Растворы) аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ —CH₂COOH N⁺H₃ —CH₂COO^-

При определенных условиях могут быть заряжены все три ионогенные группы (например у гистидина), тогда они образуют двойные соли . Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к (поликонденсации), приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, (капрона).

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂→ HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

(Цвиттер-ионом) называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном (цвиттер-ионе) .

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH₃COOH + Cl₂ + (катализатор) → CH₂ClCOOH + HCl; CH₂ClCOOH + 2NH₃→ NH₂ —CH₂COOH + NH₄Cl

(Оптическая изомерия)

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме (глицина), содержат (асимметрический атом) углерода ((треонин) и (изолейцин) содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на (рибосомах).

D-аминокислоты в живых организмах

(Аспарагиновые) остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год, что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. (Рацемизация) аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования (сукцинимидного) кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты.

С развитием следового аминокислотного анализа были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем — и в тканях высших организмов. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих.

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-(метионин) и D-(аланин) входят в состав (опиоидных гептапептидов) кожи южноамериканских амфибий (филломедуз) (, и ). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — (низин), (субтилин) и эпидермин.

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические (нестандартные аминокислоты), возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые (селеноцистеин) (Sec, U) и (пирролизин) (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза (треонина), (изолейцина) и (метионина) является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний (метаболит), но для (треонина), (изолейцина) и (метионина) существуют (аминоацил-тРНК-синтетазы), (тРНК), а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация

Аминокислота	3-буквы	1-буква	Генетический код	Мнемоническое правило	(Полярность)	Класс по радикалу	Mr	Vw (Å^3)	pI	Гидрофобность	Частота в белках (%)
(Глицин)	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	Glycine	Неполярные	Алифатические	75,067	48	6,06	−0,4	7,03
(Аланин)	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG	Alanine	Неполярные	Алифатические	89,094	67	6,01	1,8	8,76
(Валин)	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	Valine	Неполярные	Алифатические	117,148	105	6,00	4,2	6,73
(Изолейцин)	Ile	I	AUU, AUC, AUA	Isoleucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,05	4,5	5,49
Лейцин	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	Leucine	Неполярные	Алифатические	131,175	124	6,01	3,8	9,68
Пролин	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG	Proline	Неполярные	Гетероциклические	115.132	90	6,30	−1,6	5,02
(Серин)	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	Serine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	105,093	73	5,68	−0,8	7,14
(Треонин)	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	Threonine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	119,119	93	5,60	−0,7	5,53
Цистеин	Cys	C	UGU, UGC	Cysteine	Полярные	Серосодержащие	121,154	86	5,05	2,5	1,38
(Метионин)	Met	M	AUG	Methionine	Неполярные	Серосодержащие	149,208	124	5,74	1,9	2,32
(Аспарагиновая) (кислота)	Asp	D	GAU, GAC	asparDic acid	Полярные	заряженные отрицательно	133,104	91	2,85	−3,5	5,49
(Аспарагин)	Asn	N	AAU, AAC	asparagiNe	Полярные	Амиды	132,119	96	5,41	−3,5	3,93
(Глутаминовая) (кислота)	Glu	E	GAA, GAG	gluEtamic acid	Полярные	заряженные отрицательно	147,131	109	3,15	−3,5	6,32
(Глутамин)	Gln	Q	CAA, CAG	Q-tamine	Полярные	Амиды	146,146	114	5,65	−3,5	3,9
(Лизин)	Lys	K	AAA, AAG	before L	Полярные	заряженные положительно	146,189	135	9,60	−3,9	5,19
(Аргинин)	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	aRginine	Полярные	заряженные положительно	174.203	148	10,76	−4,5	5,78
(Гистидин)	His	H	CAU, CAC	Histidine	Полярные заряженные положительно	Гетероциклические	155,156	118	7,60	−3,2	2,26
(Фенилаланин)	Phe	F	UUU, UUC	Fenylalanine	Неполярные	Ароматические	165,192	135	5,49	2,8	3,87
Тирозин	Tyr	Y	UAU, UAC	tYrosine	Полярные	Ароматические	181,191	141	5,64	−1,3	2,91
(Триптофан)	Trp	W	UGG	tWo rings	Неполярные	Ароматические, Гетероциклические	204,228	163	5,89	−0,9	6,73

По радикалу

• Неполярные: (глицин), (аланин), (валин), (изолейцин), лейцин, пролин
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: (серин), (треонин), цистеин, (метионин), (аспарагин), (глутамин)
• Ароматические: (фенилаланин), (триптофан), тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH=7: (аспартат), (глутамат)
• Полярные заряженные положительно при pH=7: (лизин), (аргинин), (гистидин)

По функциональным группам

• Алифатические
  • Моноаминомонокарбоновые: (глицин), (аланин), (валин), (изолейцин), лейцин
  • Оксимоноаминокарбоновые: (серин), (треонин)
  • Моноаминодикарбоновые: (аспартат), (глутамат), за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
  • Амиды моноаминодикарбоновых: (аспарагин), (глутамин)
  • Диаминомонокарбоновые: (лизин), (аргинин), несут в растворе положительный заряд
  • Серосодержащие: цистеин, (метионин)
• Ароматические: (фенилаланин), тирозин, (триптофан),
• Гетероциклические: (триптофан), (гистидин), пролин
• : пролин

По классам (аминоацил-тРНК-синтетаз)

• Класс I: (валин), (изолейцин), лейцин, цистеин, (метионин), (глутамат), (глутамин), (аргинин), тирозин, (триптофан)
• Класс II: (глицин), (аланин), пролин, (серин), (треонин), (аспартат), (аспарагин), (гистидин), (фенилаланин)

Для аминокислоты (лизин) существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: (аспартата), глутамата, (серина), пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

• Семейство аспартата: (аспартат), (аспарагин), (треонин), (изолейцин), (метионин), (лизин).
• Семейство глутамата: (глутамат), (глутамин), (аргинин), пролин.
• Семейство пирувата: (аланин), (валин), лейцин.
• Семейство серина: (серин), цистеин, (глицин).
• Семейство пентоз: (гистидин), (фенилаланин), тирозин, (триптофан).

(Фенилаланин), тирозин, (триптофан) иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые

  Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: (валин), (изолейцин), лейцин, (треонин), (метионин), (лизин), (фенилаланин), (триптофан).

• (Заменимые)

  Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: (глицин), (аланин), пролин, (серин), цистеин, (аспартат), (аспарагин), (глутамат), (глутамин), тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных (фенилкетонурией) тирозин становится незаменимой аминокислотой. (Аргинин) синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. (Гистидин) также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

• Глюкогенные — при распаде дают (метаболиты), не повышающие уровень (кетоновых тел), способные относительно легко становиться субстратом для (глюконеогенеза): (пируват), (α-кетоглутарат), сукцинил-KoA, (фумарат), (оксалоацетат)
• Кетогенные — распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень (кетоновых тел) в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь в липиды
• Глюко-кетогенные — при распаде образуются (метаболиты) обоих типов

Аминокислоты:

• Глюкогенные: (глицин), аланин, (валин), пролин, (серин), (треонин), цистеин, (метионин), (аспартат), (аспарагин), (глутамат), (глутамин), (аргинин), (гистидин).
• Кетогенные: лейцин, (лизин).
• Глюко-кетогенные (смешанные): (изолейцин), фенилаланин, тирозин, (триптофан).

«Миллеровские» аминокислоты

Основная статья: (Эксперимент Миллера — Юри)

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к (эксперименту) (Стенли Л. Миллера) 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: (глицин), аланин, (валин), (изолейцин), лейцин, пролин, (серин), (треонин), (аспартат), (глутамат)

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами:^[]

• Таурин

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к (поликонденсации), приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, (капрона), (энанта).

Аминокислоты входят в состав (спортивного питания) и (комбикорма). Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве (вкусовых добавок), например, (натриевая соль глутаминовой кислоты).

Примечания

1. Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // (Angewandte Chemie International Edition in English) : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
2. S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren. — 2015. 15 июня 2016 года.
3. Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
4. Ernst Schulze (chemist) (англ.) // Wikipedia. — 2019-02-14.
5. Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена (рус.) // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43. 10 февраля 2018 года.
6. Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev. What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate (англ.) // CrystEngComm. — 2023-12-01. — ISSN 1466-8033. — doi:10.1039/D3CE01164J. 8 декабря 2023 года.
7. Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America) : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891—2894. 4 сентября 2017 года.
8. CLOOS P; FLEDELIUS C.: Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential  (неопр.) (1 февраля 2000). Дата обращения: 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
9. J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658. 20 августа 2018 года.
10. Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. 15 сентября 2018 года.
11. H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X. 20 августа 2018 года.
12. Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. 5 июля 2018 года.
13. Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009. 20 августа 2018 года.
14. Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847. 20 августа 2018 года.
15. Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14. 15 июня 2018 года.
16. Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — , 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
17. Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил от 18 апреля 2018 на Wayback Machine
18. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — .
19. J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836. 6 июля 2018 года.
20. Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978. 2 июля 2018 года.
21. Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
22. Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //(Успехи химии). 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература

• Аминокислоты / (Липкин В. М.), Родионов И. Л. // Большая российская энциклопедия : [в 35 т.] / гл. ред. Ю. С. Осипов. — М. : Большая российская энциклопедия, 2004—2017.
• (Збарский И. Б.), Симакова Р. А., Будковская Н. Г. Аминокислоты // (Большая медицинская энциклопедия) : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1974. — Т. 1 : А — Антибиоз. — 576 с. : ил.
• (Эксперименты Миллера-Юри) и обсуждения:
  • Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
  • Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
  • Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
• Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
• Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина
• Аминокислоты // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона : в 86 т. (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.

Ссылки

• Аминокислоты в химии
• Н. С. Энтелис Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов // Соросовский образовательный журнал, 1998, № 9, с. 14-21